蛋白质二级结构
研究蛋白质折叠,蛋白质稳定性或酶活性时,蛋白质二级结构是重要的考虑因素。
用来监测二级结构的强大工具是圆二色性(CD),它是左右圆偏振光的吸收差。 由于蛋白质由手性氨基酸组成,因此它们具有CD活性,并且显示出对CD的二级结构敏感的独特CD光谱。 该光谱可以提供蛋白质结构的定性快照,或者可以使用多种算法从远紫外CD光谱估计蛋白质的二级结构组成,其中一些算法可在Olis GlobalWorks软件中获得。
蛋白质二级结构也可用于监测蛋白质折叠和解折叠。 平衡研究包括随温度或化学变性剂增加而变化的CD光谱集合。 随着蛋白质的展开,CD光谱反映了这一点。 在此变性过程中以单个波长或全光谱扫描拟合数据可提供热力学信息,例如熔化温度和展开焓。 这两个参数都提供了有关所研究蛋白质稳定性的重要信息。
DSM 17,DSM 20,DSM 1000和Multiscan支持蛋白质二级结构研究。 CD 250 Peltier电池座等附件为进行这些实验提供了一种方便的方法。
D
蛋白质折叠和展开的动力学可以通过使用停止流动附件进行监测。 可以通过在停止流动反应过程中观察信息波长的CD信号来研究蛋白质结构的毫秒变化。 GlobalWorks还支持对这些动力学轨迹进行动力学分析。
参考文献:
MD Wysta,AL Cogen,TJ Deming。 (2001)。用于膜相互作用共多肽分析的并行合成方法。
JACS 123,12919-12920
使用OLIS DSM 1000实现
J Iwasaki,W-A Smith,SR Stone,WR Thomas和BJ Hales。 (2013)。与人鼻病毒A,B和C物种的病毒衣壳蛋白1(VP1)抗原结合的物种特异性和交叉反应性IgG1抗体。
一等奖8(8):e70552
使用OLIS DSM 1000实现
H Sharifi,VK Walker,JA Ripmeester,P Englezos。 (2014)。洞察生物笼形水合物抑制剂在盐水溶液中的行为。
晶体生长与设计14,2923-2930
使用OLIS DSM 1000实现
DS Hwang和JH Waite。 (2012)。三种本质上非结构化的粘附蛋白,mfp-1,mfp-2和mfp-3:通过圆二色性分析。
蛋白质科学21,1689-1695
使用OLIS DSM 1000实现
S Chen,V Berthelier,JB Hamilton,B O’Nuallain,T Wetzel。 (2002)。聚谷氨酰胺聚集体的淀粉样样特征及其组装动力学。
生物化学41,7391-7399
使用OLIS DSM 1000实现
美国Olis 主要型号:
Olis CLARiTY系列吸收光谱仪
Olis RSM 1000 UV/Vis [NIR] 快速扫描吸收光谱仪
Olis DB 620 UV/Vis [NIR] 吸收光谱仪
Olis modernized PE 983 IR 吸收光谱仪
Olis modernized Cary 14/17 UV/Vis/NIR 吸收光谱仪
Olis modernized Aminco DW-2/000 UV/Vis 吸收光谱仪
Olis computerized HP 8452 UV/Vis diode array
Olis RSM 1000F4 快速扫描荧光光谱仪
Olis RSM 1000F1 快速扫描荧光光谱仪
Olis DM 245 荧光光谱仪
Olis modernized SLM 4000/8000 荧光光谱仪
Olis DM 45 荧光光谱仪
Olis Quantifier
圆二色光谱仪:
Olis MultiScan 系列圆二色光谱仪
Olis DSM 1000 CD 圆二色光谱仪
Olis DSM 20 CD 圆二色光谱仪
Olis DSM 17 CD 圆二色光谱仪
Olis DSM 172 CD 圆二色光谱仪